Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки

Состав углеводов

Одним из основных углеводов мышечной ткани является гликоген - важнейший энергетический материал. он расходуется при мышечной работе и накапливается при отдыхе. Содержание его зависит от тренированности и упитанности птицы, а также физиологического состояния.

Мышечный гликоген представляет собой сильно разветвленный поли-

сахарид, построенный из сотен молекул a-глюкозы. молекулярная масса его равна 1*10^6. Большая степень разветвленности мышечного гликогена необ-

ходима, поскольку действию ферментов подвергаются концы молекулы; чем больше свободных концов, тем быстрее может быть использована молекула гликогена или быстрее может быть заново синтезирована во время таких периодов клеточного метаболизма, когда происходит его регенерация. В пе-

риод распада молекул гликогена наряду с последовательным разрушением его боковых цепей под действием эндоамилаз происходит и образование его частей - «затравок», которые также могут затем расти за счет присоединения глюкозы. Мышечная ткань отличается высокой концентрацией ферментов и факторов системы, синтезирующей гликоген.

В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь гликогена с миофибриллами. Наблюдается локализация гликогена у анизотропных дис-

ков и он не обнаруживается в изотропных. Кроме того, гликоген более или менее равномерно распределен в саркоплазме ( с преобладанием в около-

ядерной саркоплазме). Возможно, что связь гликогена с миозином анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый темп расщепления полисахарида при его гликолитическом рас-

паде. В этих превращениях более лабильной является фракция легкораство-

римого гликогена. Наряду с этим труднорастворимый гликоген метаболичес-

ки не инертен и является резервом, находящимся в состоянии непрерывного обновления.

В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается ана-

эробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты. В процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз, пировиногралная кислота и другие продукты распада, однако количес-

тво их относительно невелико.

Гликоген распадается в мышцах не только фосфорилитическим, но и гидролитическим (амилолитическим) путем под дествием--a-амилазы, нейтра-

льной g-амилазы, олиго-1,4 - 1,4-глюкантрансферазы и амило-1,6-глюкозида-

зы. В качестве конечных продуктов такого распада гликогена образуются глюкоза, линейные и разветвленные олигоглюкозиды. Дальнейшее расщеп-

ление олигоглюкозидов осуществляется специфичными a-олигоглюкозида-

зами (13).

Витамины

Витамины представлены в таблице 7(20).

Таблица 7

Витамины в 100 г. продукта (тушки индейки первой категории)

Свойства воды, входящей в состав сырья

Содержание воды в мышцах колеблется в зависимости от возраста птицы: чем она моложе, тем больше влаги в мышцах. Неодинаково содержание воды в различных группах мышц и уменьшается по мере увеличения содержания жира. Вода, входящая в состав мышечной ткани, не-

однородна по физико-химическим свойствам и роль ее неодинакова.

Различают две формы воды - свободную и связанную. Свободная жидкая вода имеет квазикристаллическую, тетраэдрическую координирован-

ную структуру. Она ограничена степенями свободы за счет образования водородных связей между отдельными молекулами. Этим объясняется высо-

кая диэлектрическая постоянная воды. С помощью тяжелой воды и примене-

ния метода ядерно-парамагнитного резонанса установлено, что свободная во-

да мышечной ткани также имеет явно выраженную подобную координиро-

ванную, тетраэдрическую структуру. Другая часть воды находится в связан-

ном состоянии - ионная и гидратная вода, активно удерживаемая главным образом белковыми веществами и некоторыми другими химическими компонентами клеток (например, углеводами, липидами). Такое состояние объясняется наличием химической или физико-химической связи между водой и веществом. Около 70% воды ткани ассоциируется с белками мио-

фибрилл.

Гидратация белковых молекул обусловлена полярными свойствами мо-

лекул воды (дипольным строением) и наличием функциональных групп (аминных, карбоксильных, гидроксильных, пептидных и др.) в молекуле бел-

ков. При этом диполи воды образуют гидратные слои вокруг активных групп

и белковой молекулы в целом. При гидратации часть воды, связываясь с гидрофильными группами белка, располагается вокруг белковых молекул в виде мономолекулярных слоев. Первые слои удерживаются довольно прочно, а последующие - значительно слабее, располагаясь в виде рыхлого диффузного облака. Окружая функциональные группы соседних белковых цепей, связанная вода существенно влияет на стабилизацию их простран-

ственной конфигурации, и, следовательно, определяет их функциональную деятельность.

На некоторых участках молекул белков могут образоваться водные мостики.

Связанная вода удерживается белком довольно прочно. Она характери-

зуется рядом специфических свойств: более низкая точка замерзания, мень-

ший объем, отсутствие способности растворять вещества, инертные в химическом отношении ( находящиеся в небольших концентрациях) - сахара, глицерин, некоторые соли. Связанная вода составляет 6-15% от масс-

сы ткани.

За слоем гидратной воды расположены слои относительно слабо удер-

живаемых молекул воды, представляющей собой раствор различных веществ, - это свободная вода. В ткани ее содержится от 50 до 70%. Удерживается она большей частью за счет осмотического давления и адсорб-

ции структурами клеток - сеткой белковых мембран и белковых волокон, а также в результате заполнения макро- и микрокапиллярных внутриклеточ-

ных и межклеточных пространств ткани. Поэтому такую воду рассматривают как иммобилизованную воду, которая в значительном количестве сравните-

льно легко может быть удалена из ткани (13).

Характеристика ферментов сырья

Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гли-

колиза, а также ферментов числа трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.

Считается, что осуществление гликолиза и связанное с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата, а поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем разли-

чные воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолити-

ческих процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.

В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов.

Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках мито-

хондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них го-

раздо больше крист ( складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях других клеток. процессы, протекаю-

щие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабже-

нии мышечной клетки энергией.

Разные мышцы в зависимости от функциональных особенностей харак-

теризуются различным соотношением концентрации ферментных систем, ка-

тализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных мышеч-

ных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.

Интенсивность окисления жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недос-

татке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров.

К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окис-

ления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты.

Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминирование и переами-

нирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирования аминокислот обнаружены в митохондриях. Син-

тез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирование, осуществля-

ется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот связано

с активностью аминофераз, содержащихся в митохондриях.

Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жидкой части саркоплазмы.

Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные фермен-

тные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают фер-

менты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состоя-

ния этих органелл сказывается на активности их ферментов. Деструкция ми-

тохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.

Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой иона-

ми магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.

В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеют-

ся ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-полиме-

раза).

С миофибриллами связана основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na , K ,

Li , Ca , Mg , NH . Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клет-

ки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Это АТФ-аза активируется ионами магния.

АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы мио-

зина - его компонент - Н-миозин. Многократно переосажденный миозин наряду с АТФ-азной активностью АМФ-аминогидролазы, ацетилхолинэсте-

разы. Активность этих ферментов сосредоточена в L-миозине. Кроме того, миофибриллы характеризуются глютаминазной активностью. В проявлении активности ферментов в миофибриллах играют роль фосфолипиды. При де-

липировании миофибрилл в них резко снижается активность АТФ-азы, АМФ-аминогидролазы и ацетилхолинэстеразы.

В сарколеммной мембране обнаружено наличие АМФ-аминогидролазы и весьма активной ацетилхолинэстеразы.

К рибосомным относят ферменты, принимающие участие на тех стади-

ях синтеза белка, которые происходят на рибосомах. Эти ферменты участву-

ют в прикреплении, передвижении и отделении от рибосомной поверхности И-РНК и Т-РНК; перенос недостроенных полипептидов от одной молекулы Т-РНК и сопутствующее образованию пептидной связи. К рибосомным ферментам относят также рибонуклеазу 1, ГТФ-азу и др.

Лизосомы содержат клеточные гидролазы: кислую рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, кислую фосфатазу, катепсины, эстеразы, гликозидазы. В живой клетке эти ферменты могут действовать в основном на фагоцити-

рованный материал, попавший внутрь лизосомы. Мышечной клетке это необходимо для обновления ее важнейших структур и компонентов. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и перевари-

вают компоненты клетки.

Наличие в лизосомах липопротеидной мембраны надежно удерживает гидролитические ферменты и предотвращает переваривание субстратов мы-

шеечного волокна тотчас после убоя. Однако в дальнейшем, под воздействи-

ем различных факторов, происходит высвобождение гидролаз

Структурно-механические свойства сырья

Структурно-механические характеристики представляют собой фундаментальные физические свойства продуктов. Они проявляются при механическом воздействии на обрабатываемый продукт и характеризуют его сопротивляемость приложенным извне усилиям, обусловленную строением и структурой продукта. Эти характеристики используются для расчета процес-

сов в рабочих органах машин с целью определения их механических пара-

метров (геометрических, кинематических и динамических); они отражают существенные аспекты качества продуктов. Кроме того, структурно-механи-

ческие характеристики учитываются при расчете различных физических процессов (22).

Сдвиговые характеристики.

В я з к о с т ь к р о в и. Кровь состоит из плазмы и форменных элемен-

тов. Плазма составляет 60% объема крови и представляет собою сложный раствор, содержащий белки, глюкозу, холестерин и его эфиры, фосфатиды, жиры и свободные жирные кислоты, небелковые азотистые и минеральные вещества. Форменные элементы крови (40%) представлены красными кровя-

ными шариками (эритроциты), белыми (лейкоциты) и кровяными пластинка-

ми (тромбоциты). Общее представление о составе крови дано на рис. (1).

Сухие вещества плазмы крови (7).

Рис. (1). Б - Белки, 7,5%; Ф - Фибриноген, 0,2%; Г - Глобулины, 2,8-3,0%; А - Альбумины, 4,3%; М - Минеральное вещество, 1%; Л - Липиды, 1%; С - Сахар, Аз - Азотистые вещества.

При увеличении концентрации сухих веществ вязкость крови возрастает и уменьшается при увеличении температуры, что наглядно видно из табл. 8-10. В таблицах приведены данные исследований пищевой стабилизированной крови и плазмы, полученной из этой же крови промышленным сепарирова-

нием. Концентрирование осуществляется ультрафильтрацией на лаборатор-

ной установке. Вязкость измеряли с помощью вискозиметра Гепплера и рео-

вискозиветра Ротовиско.

Таблица 8

Зависимость вязкости крови h*10^3 (в Па*с) от концентрации сухих веществ и температуры

Данные таблицы 8 получены при градиенте скорости 380 с ^(-1), а

табл. 9 - при температуре 20 С. Следует отметить, что при концентрации 0,261 кровь представляет собой типичную степенную жидкость.

Таблица 9

Зависимость вязкости крови h*10^3 (в Па*с) от концентрации сухих веществ и градиента скорости

Таблица 10

Зависимость вязкости плазмы крови h*10^3 ( в Па*с) от концентрации и температуры

При меньшей концентрации изменения эффективной вязкости от гра-

диента скости не описываются степенным законом, а плазма крови представ-

ляет собой ньютоновскую жидкость (см. табл. 10). При повышении концен-

трации сухих веществ вязкость крови возрастает менее интенсивно по сравнению с вязкостью бульона.

Компрессионные характеристики.

К о м п р е с с и н н ы е х а р а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к а н е й

м я с а п р и о б ъ е м н о м с ж а т и и. Характеристики изучали с помощью цилиндров с поршнями при одностороннем нагружении. Объем цилиндра 0,0009 м^3, пределы изменения гидростатического давления - от 1*10^5 до 13*10^5 па. При этом были определены следующие реологические характе-

ристики: мгновенный модуль упругости давления 11,6*10^5 r^0,4; макси-

мальная деформация при длительности действия давления 180 с - 1,34*

*10^(-5) r^0,78; кинетика изменения относительных деформаций после разгрузки - 7,5*10^(-7) --r^0,61 [1 - exp(-8,9t)] + 134--r^0,78 (где t - длитель-

ность восстановления объема, с; пределы изменения t-----от 0 до 10с).

Прочностные характеристики.

П р о ч н о с т н ы е х а р а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к а н е й

м я с а . При растяжении предел прочности различных мышц мяса определил Николаев. Длина образцов составляла от 0,01 до 0,02 м при поперечном сечении 0,005*0,002 м или 0,0075*0,002 м; скорость растяжения составляла 3*10^(-5) или 6*10^(-5) м/с. По-видимому если считать мясо нелинейным реологическим телом, то прочностные характеристики будут зависеть от геометрических размеров образца и кинематики нагружения.

Авторы установили корреляционную связь между прочностными ха-

рактеристиками и органолептической оценкой нежности. Их данные показы-

вают, что для сырого мяса напряжение разрыва зависит от вида мышцы (длиннейшая мышца спины, полусухожильная, трапецевидная мышцы); для вареного мяса такой дифференциации не наблюдается. С улучшением неж-

ности (более высокая органолептическая оценка в баллах) напряжение разрыва и модуля упругости уменьшаются, причем для сырого мяса эта зависимость более пологая, для вареного - более крутая.

П р о ч н о с т н ы е х а р а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к а н е й м я с а п р и с р е з е. Прочность мяса при срезе через матрицу исследовали с помощью пуансонов с углами заточки 90, 80 и 30. В процессе взаимодей-

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5